L-esparaginasa 2024
La enzima alimentaria asparaginasa, l-asparagina amidohidrolasa 5.1.1, se produce con la cepa AGN de Aspergillus niger genéticamente modificada por DSM Food Specialties BV. Las modificaciones genéticas no plantean problemas de seguridad. La enzima alimentaria está libre de células viables del organismo productor y de su ADN. Su propósito es que la L-asparaginasa LA catalice la descomposición de la asparagina, un aminoácido esencial para las células leucémicas, en amoníaco y aspartato. Debido a su capacidad para inhibir la biosíntesis de proteínas en los linfoblastos, el LA se utiliza para tratar la leucemia linfoblástica aguda (LLA). Se han aislado diferentes isoenzimas de esta enzima de una amplia gama de organismos, Resumen. Esta nota destaca nuestra comprensión y pensamiento sobre la viabilidad de la L-asparaginasa como tratamiento para varias enfermedades. Enzima L-asparaginasa, l-asparagina amidohidrolasa. 5.1.1 es bien conocido por su aplicación quimioterapéutica. Se utiliza principalmente en el tratamiento de la leucemia linfoblástica aguda en niños. El agotamiento de la asparagina extracelular mediante la administración parenteral de la enzima L-asparaginasa es un componente clave de la mayoría de las estrategias terapéuticas actuales en la LLA con leucemia linfoblástica aguda. Dentro. Materiales adicionales. Se revisan los aspectos estructurales y biofísicos de un grupo diverso de enzimas que hidrolizan la L-asparagina en el contexto de su mecanismo y función biológicos, y como agentes terapéuticos para el tratamiento de la leucemia. La enzima alimentaria asparaginasa, l-asparagina amidohidrolasa 5.1.1, se produce con la cepa AGN de Aspergillus niger genéticamente modificada por DSM Food Specialties BV. Las modificaciones genéticas no plantean problemas de seguridad. La enzima alimentaria está libre de células viables del organismo productor y de su ADN. ReAV, la clase inducible de asparaginasa de la bacteria simbiótica fijadora de nitrógeno Rhizobium etli, es un candidato interesante para optimizar su potencial enzimático para aplicaciones antileucémicas. Dado que no tiene ninguna similitud estructural con enzimas conocidas con esta actividad, puede ofrecer enfoques completamente nuevos. Además, como actividad no relacionada, se ha estudiado la purificación, caracterización, citotoxicidad y actividad anticancerígena de la proteína anticancerígena de colon L-asparaginasa del Streptomyces fradiae NEAE recientemente aislado..